1865年Cramer最早从丝胶蛋白水解液中分离出一种当时未知的氨基酸结晶  ，并根据来源将其命名为丝氨酸（Serine） 。1902年Fischer确定了其分子结构  ，随后又证明了天然蛋白质中的丝氨酸为具有光学活性的L-型 。L-丝氨酸是一种生糖氨基酸  ，在生物体内可由D-甘油酸作前体生物合成  ，苏氨酸、甘氨酸也可转化为L-丝氨酸 。 L-丝氨酸分子同其他氨基酸分子一样  ，既含有氨基又含有羧基  ，分子中的氨基和羧基在溶液中主要以－NH₃⁺  ，－COO^-形式存在 。它们的电离取决于溶液的pH值：当pH低于等电点时  ，羧基的电离被抑制  ，L-丝氨酸带正电荷；当pH值高于等电点pI时  ，氨基的电离被抑制而带负电荷 。根据这一性质  ，在等电点处  ，L-丝氨酸的溶解度最小  ，最易从溶液中析出 。所以 L-丝氨酸溶液的热力学性质与溶液的 pH 值有很大的关系   ，同时这也是分离工艺上所必须考虑的 。由于 L-丝氨酸在不同的温度下晶体形态会发生变化  ，在温度降低时会有溶剂化合物出现  ，体系的自由能  ，熵  ，焓  ，溶解度等都会发生转变 。